As imunoglobulinas humanas IgG e IgM séricas e IgA de colostro foram submetidas à ação da proteinase de padrões do extrato de epimastigotas (Araújo, 1979) foi purificada 56 vezes e contendo 1825 unidades/mg. As preparações de imunoglobulinas resultantes do tratamento enzimático em condições ótimas de pH (pH 7.0 e pH 3.1) e os controles adequados, foram analisados em eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS (SDS 1% e DTT 100 mM), imunoeletroforese simples e bidimensional frente a imunessoros específicos. A degradação da molécula de IgG foi observada na eletroforese em gel de poliacrilamida, na comparação entre a preparação controle e a tratada com a enzima, onde a banda correspondente à cadeia pesada desaparece, havendo concentração de fragmentos de baixo peso molecular em nova banda de proteínas.